2.降低反应的活化能(activation energy)原理的假说
(1)中间产物学说
在酶催化的反应中,第一步是酶与底物形成酶-底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后,中间复合物再分解成产物和酶。
E+S E-S P+E
许多实验事实证明了E-S复合物的存在。E-S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。电子显微镜的观察结果、X射线晶体结构分析、酶与底物反应前后光谱特性分析、酶的溶解度变化、酶与底物的共沉降,获得E-S复合物结晶都可证明中间产物的存在。
(2)邻近效应(proximity effect)和定向效应(orientation effect)
邻近效应在酶促反应中,由于酶和底物分子之间的亲和性,底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势,最终结合到酶的活性中心,使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。
定向效应:当专一性底物向酶活性中心靠近时,会诱导酶分子构象发生改变,使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列,同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位,使酶促反应易于进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。
(3)酶使底物分子中的敏感键发生变形(distortion)
酶-底物复合物形成时,酶分子构象发生变化,底物分子也常常受到酶的作用而发生变化,甚至使底物分子发生扭曲变形,从而使底物分子某些键的键能减弱,产生键扭曲,有助于过度态的中间产物形成,从而降低了反应的活化能。
(4)多功能催化作用
酶的活性中心部位,一般都含有多个起催化作用的基团,这些基团在空间有特殊的排列和取向,可以对底物价键的形变和极化及调整底物基团的位置等起到协同作用,从而使底物达到最佳反应状态。
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